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6 Diskussion

auch für die an der Bereitstellung des DMSe beteiligten Gene der Proteine SdmA

und SdmC gilt, bleibt eine offene Frage.

Es ist vorstellbar, dass die Induktion der Transkription der Gengruppe sdmABC nicht

durch das Substrat DMSe selbst erfolgt, denn dieses wird auch zur Detoxifikation bei

hohen Selenat- oder Selenitkonzentration von zahlreichen Organismen gebildet. Eine

gleichzeitige Erschließung des DMSe würde dann der Detoxifikation entgegen

wirken. Aus diesem Grunde stellt das DMSe vermutlich nur ein alternatives

Selensubstrat dar, auf das immer dann zurückgegriffen wird, wenn andere

Selenverbindungen nicht in ausreichender Menge zur Verfügung stehen.

Das Corrinoid-Protein SdmA und die Methyltransferase SdmC sind an der

Erschließung des Dimethylselenids beteiligt

In einem Vergleich von SdmA zu verschiedenen Corrinoid-Proteinen wurden

Sequenzidentitäten zwischen 35 und 45 % festgestellt. Die Aminosäuresequenz von

SdmA weist zudem ein Motiv mit der Sequenz Asp

104

-X-His

106

-X-X-G

109

-X

-Ser

151

-X-

Leu

153

-X

-Gy

182

-Gly

183

auf, das als Cobalamin-Bindemotiv vorgeschlagen wurde

(Marsh & Holloway, 1992). Das Motiv Asp-X-His-X-X-Gly-X

41-42

-Thr/Ser-X-Leu-X

24-

-Gly-Gly kommt in einer Reihe anderer Corrinoid-abhängiger Enzyme, wie z.B. in

der Cobalamin-abhängigen Methionin-Synthase MetH aus E. coli (Banerjee et al.,

1989), der Methylmalonyl-CoA-Mutase aus Propionibacterium shermanii (Marsh et

al., 1989), der Glutamat-Mutase aus Clostridium cochlearium (Zelder et al., 1994)

und in MtaC aus M. barkeri (Sauer & Thauer, 1998), vor. Die Methyltransferasen

SdmB und SdmC aus M. voltae sind auf Aminosäureebene untereinander zu 66 %

identisch. Zu anderen Methyltransferasen aus Methanosarcina haben sie

Sequenzidentitäten zwischen 22 und 25 %. Dort sind diese in der methylotrophen

Methanogenese an der Übertragung der Methylgruppen auf den Akzeptor

Coenzym M beteiligt (Burke & Krzycki, 1995; Burke & Krzycki, 1997). Es ist

erwähnenswert, dass die gefundenen Übereinstimmungen nicht besonders hoch

sind, jedoch zeigen die im Vergleich dargestellten Sequenzen, beispielsweise aus

M. barkeri, nicht nur gegenüber den Sequenzen aus M. voltae, sondern auch

untereinander geringe Übereinstimmungen. So zeigt MtbA eine Identität von nur

36 % zu MtaA und von 31 % zu MtsA. Das Protein MtaA ist nur zu 27 % identisch

mit MtsA.

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