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wurden noch zwei weitere offene Leseraster, sdmB und sdmC, identifiziert. Die

komplette Sequenz findet sich in der Genbank unter der Zugangsnummer AJ575802.

5.4 Das Gen sdmA codiert für ein mögliches Corrinoid-Protein,

sdmB und sdmC für mögliche Methyltransferasen

Die relative chromosomale Anordnung der Gengruppe sdmABC ist schematisch in

Abb. 7 dargestellt. Durch einen Sequenzvergleich auf Aminosäureebene (Blastp,

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST/) wurden verwandte Proteine zu SdmA, SdmB

und SdmC gefunden. Das Protein SdmA zeigt, wie bereits erwähnt,

Sequenzidentitäten zu verschiedenen Corrinoid-Proteinen. Diese sind unter anderem

an der Demethylierung von Methylaminen in Methanosarcina beteiligt (Hippe et al.,

1979; Walther et al., 1981). Dort bilden sie mit Methyltransferasen Komplexe, die die

Methylgruppen der Substrate auf die Corrinoid-Proteine übertragen. Der Transfer der

Methylgruppe von den Corrinoid-Proteinen auf den Akzeptor Coenzym M wird dann

von einer anderen Methyltransferase katalysiert. (Burke & Krzycki, 1995; Burke &

Krzycki, 1997). In Abb. 8 ist ein Sequenzvergleich funktionell bekannter Corrinoid-

Proteine aus Methanosarcina barkeri und eines nicht näher charakterisierten aus

Methanosarcina acetivorans mit SdmA dargestellt. Das Protein MtbC aus M. barkeri

bzw. aus M. acetivorans hat eine Sequenzübereinstimmung von 45 %, die Proteine

MttC und MtmC von 38 % bzw. 35 % zu SdmA.

Außerdem weist die Aminosäuresequenz von SdmA ein Motiv mit der Sequenz

Asp

104

-X-His

106

-X-X-G

109

-X

-Ser

151

-X-Leu

153

-X

-Gy

182

-Gly

183

auf, das als Cobalamin-

Bindemotiv vorgeschlagen wurde (Marsh & Holloway, 1992). Das Motiv

Asp-X-His-X-X-Gly-X

41-42

-Thr/Ser-X-Leu-X

24-28

-Gly-Gly kommt in einer Reihe anderer

Corrinoid-abhängiger Enzyme, wie z.B. bei der Cobalamin-abhängigen Methionin-

Synthase MetH aus E. coli (Banerjee et al., 1989), der Methylmalonyl-CoA-Mutase

aus Propionibacterium shermanii (Marsh et al., 1989), der Glutamat-Mutase aus

Clostridium cochlearium (Zelder et al., 1994) und bei MtaC aus M. barkeri (Sauer &

Thauer, 1998) vor.

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