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3 Einleitung

ist die membrangebundene Escherichia coli ähnliche Hydrogenase Ech (Künkel et

al., 1998; Meuer et al., 1999). Ihre biologische Bedeutumg im Metabolismus von

M. barkeri wurde durch Mutationsanalysen beschrieben (Meuer et al., 2002).

Aus M. voltae sind insgesamt vier Hydrogenasen bekannt, wobei die F

420

reduzierende Fru und die F

420

-nicht-reduzierende Vhu beides Selenoproteine sind.

Die Hydrogenasen Vhc und Frc weisen anstelle des Selenocysteinyl- einen

Cysteinyl-Rest auf (Halboth & Klein, 1992).

Methylotrophe Vertreter der Methanogenen können, wie bereits erwähnt, für die

Methanogenese methylierte Substrate erschließen (Abb. 1). Die Demethylierung der

Substrate erfolgt durch ein spezifisches Methyltransferase-System. Dabei wird die

Methylgruppe des Substrats auf das Coenzym M übertragen und durch die Methyl-

Coenzym M-Reduktase zu Methan reduziert. Durch die Oxidation der Methylgruppe

eines Substratmoleküls können insgesamt 6 Elektronen gewonnen und zur

Reduktion der Methylgruppen von drei weiteren Substratmolekülen verwendet

werden. Das Methyltransferase-System besteht im Allgemeinen aus zwei

Komponenten (Ferry, 1999), das am Beispiel des Monomethylamine:Coenzym M-

Methyltransferase-Sytems aus M. barkeri beschrieben werden soll. Die eine

Komponente ist dort die Monomethylamin-Methyltransferase, welche mit dem

Monomethylamin-Corrinoid-Protein assoziiert ist (Burke & Krzycki, 1997). Diese

substratspezifische Methyltransferase überträgt die Methylgruppe vom

Monomethylamin (MMA) auf das Corrinoid-Protein (Burke & Krzycki, 1995). Die

andere Komponente ist die Methylcobalamin:Coenzym M-Methyltransferase, die die

Methylgruppe dann weiter auf das Coenzym M überträgt (Burke & Krzycki, 1995;

Burke & Krzycki, 1997). Sie ist unter anderem auch in der Methanogenese,

ausgehend vom Trimethylamin (TMA) oder Dimethylamin (DMA), beteiligt (Yeliseev

et al., 1993; Ferguson et al., 1996). Die Aminosäuresequenz des Corrinoid-Proteins

beinhaltet ein Corrinoid-Bindemotiv, wie es auch in der cobalaminabhängigen

Methionin-Synthase MetH aus E. coli vorkommt (Banerjee et al., 1989). Die

Methylcobalamin:Coenzym M-Methyltransferase enthält ein Zinkbindemotiv (LeClerc

& Grahame, 1996; Gencic et al., 2001), das beispielsweise auch in der Methionin-

Synthase MetE beschrieben wurde (Zhou et al., 1999).

Eine Ausnahme des Systems mit zwei Komponenten ist bei der Demethylierung von

Dimethylsulfid (DMS) gezeigt worden (Tallant & Krzycki, 1997; Tallant et al., 2001).

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