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3 Einleitung

Selenocystein

Lyase

HSe

AMP+Pi

ATP

SePO

Selenophosphat

Synthetase

GS-Se

4 GSH + SeO

GS-Se-SG

GSSG

Abb. 2: Synthese von Monoselenophosphat aus Selenit und Selenocystein

Für die Synthese des Monoselenophosphats (H

SePO

) reagiert das Selenit (SeO

) mit dem

Glutathion (GSH) zum Selenodiglutathion (GSSeSG), das zum Glutathionyl-Selenid-Anion (GSSe

)

und zum Selenol-Anion (HSe

) reduziert wird. Die Selenophosphat-Synthetase katalysiert die

Synthese des Monoselenophosphats aus ATP und Selenid. Die Selenocystein-Lyase reguliert

vermutlich den zellulären Selenspiegel durch den Abbau des Selenocysteins zu elementarem Selen

(Se) und Alanin.

Die Biosynthese von Selenoproteinen

Für den korrekten Einbau des Selenocysteins in Selenoproteine wird eine bestimmte

tRNA, die tRNA

Sec

, benötigt (Leinfelder et al., 1988). Diese wird zunächst durch eine

Aminoacyl-tRNA-Synthetase mit Serin beladen. Die Synthese der Selenocysteinyl-

tRNA

Sec

erfolgt durch die Selenocystein-Synthase aus der Seryl-tRNA

Sec

. Dabei wird

die Hydroxylgruppe des Serins durch ein Selenol ersetzt (Sunde & Evenson,

1987;Forchhammer & Bock, 1991; Forchhammer et al., 1991). Der Donor der

Selengruppe ist dabei das Selenophosphat (Ehrenreich et al., 1992;

Glass et al., 1993).

Die Inkorporation des Selenocysteins in die wachsende Polypeptidkette erfolgt am

Codon UGA, das normalerweise für einen Stop der Translation sorgt. Das Anticodon

der Cysteinyl-tRNA

Sec

ist aber komplementär zu diesem Triplett. Für den Einbau des

Selenocysteins in das Selenoprotein sind noch weitere Faktoren nötig, um das

eigentliche Stop-Codon als Sinn-Triplett zu erkennen. In der mRNA der

Selenoproteine befindet sich eine Sekundärstruktur, das SECIS-Element

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