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Verfeinerung geschah schrittweise mittels REFMAC und Coot. Für das Substrat

Methylen-H

MPT sowie das Cosubstrat F

420

wurden zunächst separat mit dem

Programm PRODRG Modelle berechnet, manuell angeglichen und in Coot in die

Differenz-Fourierkarten modelliert. Der ternäre Komplex wurde bis zu einem R

cryst

von 20,3 % und einem R

free

von 24,6 % im Auflösungsbereich von 92,5-1,8 Å

verfeinert (siehe Tabelle 4.7). Die Proteinstruktur von KMtd mit gebundenem

Substrat und Cosubstrat ist fast identisch mit derjenigen des substratfreien Enzyms,

wie die rms-Abweichungen von ca. 0,3 Å für 100 % der C

-Atome des Hexamers

belegen. Methylen-H

MPT war in allen sechs Untereinheiten nahezu vollständig

besetzt, bei F

420

variierte die Besetzung jedoch zwischen 50 % und 70 %. Die im

Abschnitt 4.8.3 beschriebenen Strukturen beziehen sich daher auf die am stärksten

besetzte Bindestelle in Untereinheit B.

Tabelle 4.7: Verfeinerungstatistik des ternären Komplexes aus KMtd mit Methylen-

MPT und F

420

Parameter Wert

Auflösungsbereich/[Å] 92,5-1,8

Anzahl unabhängiger Reflexe 153 746

Anzahl der Reflexe im test set 8157

cryst

/[%]

20,3

free

/[%]

24,6

Anzahl von AS 1697

Anzahl von Nichtproteinmolekülen

Methylen-H

MPT 6

420

Wasser 746

rms-Abweichungen

Bindungslänge/[Å] 0,020

Bindungswinkel/[°] 2,3

Cruickshanks DPI/[ Å] 0,15

Mittlerer B-Faktor/[Å

] 27,979

1 2 ... 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 ... 143 144

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